Diphosphate, triphosphate and trimetaphosphate stabilize the haem cavity in metmyoglobin (MMb), as evidenced by an absorption increase in the Soret band, while only triphosphate and trimetaphosphate decrease the rate of MMb-catalysed oxidation of linoleic acid as monitored by oxygen consumption. It is suggested that the larger triphosphate and trimetaphosphate most effectively hamper access of lipid substrates to the iron (III) in the haem cavity, protecting both the MMb and to a lesser extent the fatty acid against oxidative degradation. Further indication of a weak but specific interaction between the polyphosphates and the haem cavity of MMb was found in an increase in the rate of enzymatic reduction of MMb to oxymyoglobin, most significantly by trimetaphosphate, and in a lowering of the acidity of the water co-ordinated to iron (III) in MMb (pK_a=8.83 with added polyphosphates, and pK_a=8.52 without added polyphosphates, 25° C, extrapolated to zero ionic strength).

Diphosphate als auch Triphosphate und Trimetaphosphate stabilisieren den Häm-Hohlraum von Metmyoglobin (MMb), wie eine erhöhte Absorption der Soret-Bande zeigt, obwohl nur Triphosphate und Trimetaphosphate die MMb katalysierte Oxidationsgeschwindigkeit von Linolsäure reduzieren, wie durch den Sauerstoffverbrauch überprüft wurde. Wir behaupten, daß die größeren Triphosphate und Trimetaphosphate den Zugang des Lipidsubstrates zum Eisen (III) in den Häm-Hohlraum behindern und sowohl das MMb als auch in geringerem Umfang die Fettsäure gegen oxidati ven Abbau schützen. Ein weiterer Hinweis für eine schwache, aber spezifische Wechselwirkung zwischen Polyphosphaten und dem Häm-Hohlraum des MMb wurde festgestellt, durch eine Erhöhung der enzymatischen Reduktionsgeschwindigkeit von MMb zu Oxymyoglobin, am stärksten durch Trimetaphosphate und durch eine Reduktion der Acidität des in MMb koordinierten Wassers an Eisen (III) (pK_a=8.83 mit Polyphosphaten und pK_a=8.52 ohne Polyphosphate bei 25 °C, extrapoliert auf Ionenstärke Null).